1、首先，测量蛋白质分子量的方法有很多，这里具体讨论SDS-凝胶电泳法测量蛋白质的分子量。。

2、其中，SDS是十二烷基硫酸钠的简称，而十二烷基硫酸钠（SDS）属于一种阴离子表面活性剂。。

3、然后，我们把SDS加入到电泳系统后，蛋白质的氢键和疏水键会因此被打断分开。。

4、其中，SDS—凝胶电泳分为：圆盘状、垂直板状、连续系统、不连续系统。在该实验中，我们选择垂直板状不连续系统的。。

5、接着，它们会结合到蛋白质分子上，使每个蛋白质-SDS复合物都带上了相同密度的负电荷，并且数量超过蛋白质分子电荷数。 。

6、因此，可以计算出蛋白质的相对迁移率，并根据该迁移率和蛋白质分子量对数，可在在纸上画出一条曲线。。

7、后，只需要在知道蛋白质相对迁移率，就可以在得到的曲线上查找到对应的蛋白质分子量。  。

8、首先，把SDS加入电泳中。然后，蛋白质的氢键和疏水键会断开，并结合到蛋白质分子上。接着，蛋白质-SDS复合物会带上相同密度的负电荷，其数量超出原本电荷量。后，蛋白质-SDS复合物的迁移率，只是分子量的函数。。

1、粘度法凝橘败胶过滤层析法SDS-凝胶电泳凝胶渗透(缓哗过滤)色谱法渗透压法质谱法包括电喷雾离子化质谱技术和基质辅助激光解吸电离质谱技术光散圆哪颤射法(多角度激光散射)沉降法(超速离心法)。

1、根据化学组成测定低分子量用化学分析方法测出蛋白质中某一微量元素的含量，并假设分子中只有一个这种元素的原子，就可以计算出蛋白质的低分子量。

2、渗透压法当蛋白质浓度不大时，可用以下公式、M=RT/lim(∏/C)其中R是气体常数(0.082)，T是温度，∏是渗透压(以大气压计)，浓度单位是g/L。

3、沉降速度法、M=RTs÷D(1－Vρ)其中s是沉降系数，D是扩散系数，ρ是溶剂的密度，V是蛋白质的偏微分比容。

4、SDS-PAGE法、lgM=K1－K2μR其中K1和K2是与试验条件有关的常数。

5、用已知分子量的标准蛋白作标准曲线，即可求出未知蛋白的分子量。

1、不属于测定蛋白质相对分子质量的常用方法的是X光衍射。

2、常用的方法包括、一维凝胶法、使用凝胶电泳分离蛋白质，然后测定蛋白质含量。

3、二维凝胶法、使用两种不同的凝胶溶剂分离蛋白质，然后测定蛋白质含量。

4、质谱法、使用质谱仪测定蛋白质的分子质量。

5、分子量滤器法、使用分子量滤器测定蛋白质的分子质量。

6、光谱法、使用紫外光谱仪或可见光谱仪测定蛋白质的含量。

7、蛋白质(protein)是组成人体一切细胞、组织的重要成分。

8、机体所有重要的组成部分都需要有蛋白质的参与。

9、一般说，蛋白质约占人体全部质量的18%，重要的还是其与生命现象有关。

10、蛋白质是生命的物质基础，是有机大分子，是构成细胞的基本有机物，是生命活动的主要承担者。

11、没有蛋白质就没有生命。

12、氨基酸是蛋白质的基本组成单位。

13、它是与生命及与各种形式的生命活动紧密联系在一起的物质。

14、机体中的每一个细胞和所有重要组成部分都有蛋白质参与。

15、蛋白质占人体重量的16%~20%，即一个60kg重的成年人其体内约有蛋白质6~12kg。

16、人体内蛋白质的种类很多，性质、功能各异，但都是由20多种氨基酸(Aminoacid)按不同比例组合而成的，并在体内不断进行代谢与更新。

1、分子量是有机化合物基本的理化性质参数。

2、分子量正确与否往往代表着所测定的有机化合物及生物大分子的结构正确与否。

3、分子量也是多肽、蛋白质等鉴定中首要的参数，也是基因工程产品报批的重要数据之一。

4、基质辅助激光解析电离飞行时间质谱(MALDI-TOF-MS)是近年来发展起来的一种新型的软电离生物质谱，具有样品消耗量少、灵敏度高、测定速度快、易于实现高通量、可对蛋白进行大规模的鉴定及生物大分子的分子量测定等特点，为蛋白质研究提供了一种强有力的分析测试手段。

5、简便，直观，可直接对大分子混合物进行测定，并且基本不产生碎片峰是MALDI-TOF-MS的优势，因此这项技术在生物大分子分子量测定中得到广泛应用。

6、MALDI-TOF-MS仪器主要由两部分组成、基质附助激光解吸电离离子源(MALDI)和飞行时间质量分析器(TOF)。

7、MALDI的原理是用激光照射样品与基质形成的共结晶薄膜，基质从激光中吸收能量传递给生物分子，而使生物分子电离的过程。

8、它是一种软电离技术，适用于混合物及生物大分子的测定。

9、TOF的原理是离子在电场作用下加速飞过飞行管道，根据到达检测器的飞行时间不同而被检测即测定离子的质荷比(M/Z)与离子的飞行时间成正比，从而实现对离子的检测。

10、MALDI-TOF的准确度高达0.1%-0.01%，远远高于目前常规应用的SDS电泳与高效凝胶色谱技术，目前可测定生物大分子的分子量范围为700-600000Da。

11、详情查看、百泰派克生物网。

1、http、//www.musc.edu/pharm/msgb.htmlhttp、//www.eng.uc.edu/~gbeaucag/Classes/Characterization/MolecularWeighthtml/MolecularWeight.htmlhttp、//mrw.interscience.wiley.com/emrw/9780471140863/cp/cpps/article/ps0712/current/pdfifyouknowtheaminoacidsequence,youcancalculate、http、//www.bioinformatics.org/sms/prot_mw.htmlhttp、//www.scripps.edu/~cdputnam/protcalc.html。